Увеличение сроков тепловой обработки продуктов животного происхождения может вызвать заметное ухудшение питательной ценности содержащихся в них белков.

Однако перевариваемость и биологическая ценность некоторых белков продуктов животного происхождения при нормальном режиме тепловой обработки практически не снижается.

Эластин  - белковое вещество, входящее в состав эластиновых волокон, устойчивее, чем коллаген, не растворяется в холодной и горячей воде, органических растворителях, растворах солей. При кипячении с водой не образует клея, при нагревании не денатурирует.

Ретикулин входит в состав тонких разветвляющихся ретикулиновых волокон, образующих сетчатые ячейки, в которых заложены кровеносные сосуды (легкие, шкура, кости и др.). Он очень устойчив к воздействию горячей воды, не растворяется в крепких

Гидротермическая устойчивость коллагена в мясе молодняка ниже, чем в тушах крупного рогатого скота среднего возраста. В тушах молодняка жесткость жареного мяса из спинной, внутренней и боковой частей задней ноги, плечевой части лопатки, полусухожильной мышцы наружной части задней ноги практически одинакова.

Прочность перемизия значительно отличается в различных частях мышц крупного рогатого скота и почти не отличается у мелкого  - телят, баранов, свиней. За небольшим исключением все части туши

Соединительная, хрящевая и костная ткани мяса теплокровных животных и рыб принадлежат к опорно-трофическим тканям и генетически очень близки одна к другой. В организме крупного и мелкого скота и рыб они выполняют защитные, опорные и трофические функции и характеризуются большим количеством межклеточного вещества, состоящего из основного вещества, коллагеновых и эластиновых волокон.

Существуют следующие разновидности соединительных тканей  - эластичная, плотная, хрящевая,

При варке целого яйца образуется сплошной гель. В этом случае имеется концентрированный золь (в яйце содержится до 12 % белка), поэтому при тепловой обработке образуется сплошная решетка из молекул денатурировавшего белка, в ячейках решетки задерживается вода. Во время денатурации белков яйца они переходят из состояния сильноконцентрированного золя в гель. Этот вид коагуляции называется свертыванием по второму типу.

Если белок в продукте находится в виде геля, при его денатурации

Явление денатурации белков следует учитывать при приготовлении пищи из белоксодержащих продуктов, выпечке булочных и кондитерских изделий, приготовлении консервов и т. д.

Следствием денатурации является изменение коллоидных свойств белка. Белки в пищевых продуктах всегда находятся в двух коллоидных состояниях  - в виде геля и золя. Гель характеризуется способностью сохранять форму, золь  - текучесть. Как гели, так и золи могут быть более или менее обводненными. В пищевых продуктах гели могут быть

В общественном питании наиболее часто наблюдается тепловая денатурация пищевых продуктов. При этом разрываются слабые внутримолекулярные связи (водородные, солеобразные и др.), увеличивается реактивность функциональных групп, входящих в состав молекулы белка, нарушаются упорядочение и пространственная конфигурация полипептидных цепей, теряется биологическая активность.

В результате разрыва внутримолекулярных

Денатурация  - ответная реакция нативного белка на воздействие тепла, кислот, щелочей и других физических и химических факторов, вызывающих изменение конформации, т. е. структуры макромолекулы белка без изменения их молекулярной массы.

Конформационные изменения молекул белка связаны с нарушением поверхности молекул и изменением доступности некоторых функциональных групп. Следствием этого является изменение растворимости, гидратации и набухания денатурированных белков.

Факторы,

В структуре белка важная роль принадлежит пространственному расположению полипептидных цепей. Пространственное расположение полипептидной цепи, обусловленное вторичной, третичной и четвертичной структурами, стабилизированными водородными связями, дисульфидными мостиками, полярными и аполярными связями, суммарно получило название конформации полипептидной цепи.

Разнообразная укладка полипептидных цепей в молекуле

У большинства белков полипептидные цепи свернуты в виде спирали. Прочность такой структуры обусловлена действием множества водородных связей между группами  - СО и соседних витков спирали.

Плоскости, в которых лежат группы  - СО - и  - NH - , наматываются вокруг оси так, что атом водорода группы  - NH - оказывается против группы  - СО на таком расстоянии от атома О, на котором может возникнуть водородная связь. Таким образом