У большинства белков полипептидные цепи свернуты в виде спирали. Прочность такой структуры обусловлена действием множества водородных связей между группами - СО и соседних витков спирали.
Плоскости, в которых лежат группы - СО - и - NH - , наматываются вокруг оси так, что атом водорода группы - NH - оказывается против группы - СО на таком расстоянии от атома О, на котором может возникнуть водородная связь. Таким образом создается вторичная структура белка, т. е. для нее характерны спирализованные участки пептидной цепи, стабилизированные водородной связью.
Аминокислоты, имеющие гидрофобные боковые радикалы, находятся в основном внутри молекулы белка, тогда как полярные аминокислоты, содержащие гидрофильные радикалы, располагаются на поверхности. Сближаясь таким образом, аполярные группы аминокислот могут образовывать аполярную фазу молекулярного масштаба, в которую не могут проникнуть молекулы воды.
Стремление к объединению аполярных групп аминокислот приводит к дополнительному изменению формы полипептидной цепи молекулы белка. Это дает формирование третичной структуры.
В молекуле белка возможны и другие связи, которые в какой-то степени формируют соответствующую структуру. Однако существует большое количество разнообразных белков, состоящих не из одной полипептидной цепи, а из нескольких, например молекула гемоглобина. Тогда связь между полипептидными цепями в основном осуществляется не с помощью прочных ковалентных связей, а с помощью более слабых. Такая структура называется четвертичной.